Anticorps SARS-CoV-2
Avec l'apparition du COVID-19 dans la ville chinoise de Wuhan, la prévention et le contrôle des infections sont devenus essentiels. Depuis 2006, antibodies-online.com est au service des scientifiques et des institutions de recherche du monde entier. Pour soutenir la recherche sur le CoV-2 du SARS, nous avons réuni une vaste collection d'anticorps contre différentes cibles du CoV-2 du SARS. Des produits pour la protéine de pic, la protéine de membrane, la protéine d'enveloppe, la protéine de nucléocapside et les protéines non structurelles sont disponibles. Ces anticorps peuvent être utilisés pour la détection du virus dans une variété d'applications, y compris la coloration IHC, ELISA, WB, IF. Nous proposons également un ensemble d'anticorps neutralisants basés sur le clone CR3022. Découvrez notre portefeuille d'anticorps contre le SARS-CoV-2 ci-dessous.
Featured SARS-CoV-2 Antibodies used in Current Research
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Anticorps de pointe du SARS-CoV-2 (S1, S2)
La protéine de pointe SARS-CoV-2 dépasse de l'enveloppe du virion et joue un rôle essentiel dans la sélectivité de l'hôte récepteur et la fixation cellulaire. Des preuves scientifiques solides ont montré que le SARS et les protéines de pointe du SARS-CoV-2 interagissent avec l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 (ACE2).
Vous trouverez ci-dessous une sélection de nos anticorps contre la protéine de pointe du SARS-CoV-2. Cliquez sur les liens pour plus de détails. Voir anticorps de protéine S neutralisante basés sur le clone CR3022<
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Voir la liste complète des anticorps anti-SARS-CoV-2 S
SARS-CoV-2 Nucleocapsid Antibodies
La protéine de la nucléocapside (N) est un antigène important pour les coronavirus, qui participent au paquet d'ARN et à la libération des particules virales. Après l'infection, la protéine N pénètre dans la cellule hôte avec l'ARN viral pour faciliter sa réplication et traiter l'assemblage et la libération des particules virales. La protéine N du SARS-CoV-2 contient deux domaines distincts de liaison à l'ARN (NTD et CTD) reliés par une région de liaison mal structurée contenant un domaine riche en sérine/arginine (SR). (2)
Vous trouverez ci-dessous une sélection de nos anticorps à la protéine nucléocapside CoV SARS-CoV-2.
Anticorps monoclonaux de lapin contre la protéine N du SARS-CoV-2
Les monoclonaux de lapin offrent une meilleure réponse immunitaire aux petits épitopes et une meilleure réponse aux antigènes de souris. Ils réagissent mieux aux antigènes que ceux des rongeurs tels que les souris. En raison de leurs avantages, les anticorps monoclonaux de lapin sont de plus en plus préférés dans la recherche et les applications cliniques.
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SARS-CoV-2 N-Protein Antibodies
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Voir une liste complète des anticorps anti-SARS-CoV-2 N
Anticorps protéiques de l'enveloppe du SARS-CoV-2
La protéine E est la plus petite des principales protéines structurelles du SARS-CoV-2 et participe à l'assemblage et au bourgeonnement du virus. Pendant le cycle de réplication, E est abondamment exprimée à l'intérieur de la cellule infectée, mais seule une petite partie est incorporée dans l'enveloppe du virion. La majorité de la protéine est localisée sur le site du trafic intracellulaire.(3) Nous proposons actuellement deux anticorps contre la protéine E SARS-CoV-2 E-protein antibody ABIN1031551 et SARS-CoV-2 E-protein antibody ABIN6952904 .
Vous trouverez ci-dessous les anticorps disponibles de la protéine de l'enveloppe du SARS-CoV-2. Cliquez sur les liens pour voir plus de détails.
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Anticorps protéiques membranaires du SARS-CoV-2
La protéine de la membrane du coronavirus (M) est l'acteur clé de l'assemblage du virion. L'une de ses fonctions est de servir de médiateur pour l'incorporation des pics dans l'enveloppe virale. Lorsqu'elle est exprimée seule, elle s'accumule dans le complexe de Golgi en complexes homomultimériques. Cependant, en combinaison avec la protéine E, des particules de type viral (VLP) similaires aux virions authentiques en taille et en forme sont assemblées, ce qui démontre que les protéines M et E sont les exigences minimales pour la formation de l'enveloppe.(4) Nous proposons actuellement un SARS-CoV-2 M-protein antibody (polyclonal de lapin pour ELISA, WB).
Vous trouverez ci-dessous une sélection de nos anticorps protéiques membranaires contre le SARS-CoV-2 et le SARS-CoV. Cliquez sur les liens pour voir plus de détails.
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SARS-CoV-2 ORF Antibodies
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Anticorps neutralisant le SARS-CoV-2 [CR3022]
Actuellement, nous proposons une variété de NAbs
- Anticorps neutralisant humain recombinant contre le SARS-CoV-2.
- Fréquemment utilisé comme référence dans les ELISA de la protéine S et les tests de neutralisation.
- Lie un épitope hautement conservé, n'interférant pas avec la DBR de l'ACE2 de la protéine S.
- L'anticorps chimérique SARS-CoV-2 S1 (CR3022) se lie aux acides aminés 318-510 dans le domaine S1 de la protéine de pointe SARS-CoV-2 ainsi qu'à la protéine de pointe SARS-CoV-2 (COVID-19).
- Epitope ne chevauche pas le site de liaison à l'ECA2.
- 7 PubMed References available.
Voir la liste complète de nos anticorps neutralisants
Références
: "Immune-mediated approaches against COVID-19." dans: Nature nanotechnology, Vol. 15, Issue 8, pp. 630-645, (2020) (PubMed).: "Current Status of Multiple Drug Molecules, and Vaccines: An Update in SARS-CoV-2 Therapeutics." dans: Molecular neurobiology, Vol. 57, Issue 10, pp. 4106-4116, (2020) (PubMed).
: "Role of changes in SARS-CoV-2 spike protein in the interaction with the human ACE2 receptor: An in silico analysis." dans: EXCLI journal, Vol. 19, pp. 410-417, (2020) (PubMed).
: "Rapid reconstruction of SARS-CoV-2 using a synthetic genomics platform. ..." dans: Nature, (2020) (PubMed).
: "Biochemical characterization of SARS-CoV-2 nucleocapsid protein." dans: Biochemical and biophysical research communications, Vol. 527, Issue 3, pp. 618-623, (2020) (PubMed).
: "Mapping of the coronavirus membrane protein domains involved in interaction with the spike protein." dans: Journal of virology, Vol. 73, Issue 9, pp. 7441-52, (1999) (PubMed).
: "Genomic characterisation and epidemiology of 2019 novel coronavirus: implications for virus origins and receptor binding." dans: Lancet (London, England), Vol. 395, Issue 10224, pp. 565-574, (2020) (PubMed).